關(guān)于蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的α螺旋的介紹
蛋白質(zhì)分子中多個(gè)肽平面通過(guò)氨基酸a-碳原子的旋轉(zhuǎn)，使多肽主鏈各原子沿中心軸向右盤曲形成穩(wěn)定的α螺旋（a-helix）構(gòu)象。 α螺旋具有下列特征：
（1）多肽鏈以肽單元為基本單位，以Cα為旋轉(zhuǎn)點(diǎn)形成右手螺旋，氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)伸向螺旋的外側(cè)。
?。?）每3.6個(gè)氨基酸旋轉(zhuǎn)一周，螺距為0.54nm，每個(gè)氨基酸殘基的高度為0.15nm，肽鍵平面與中心軸平行。
（3）氫鍵是α螺旋穩(wěn)定的主要次級(jí)鍵。相鄰螺旋之間形成鏈內(nèi)氫鍵，即每個(gè)肽單位N上的氫原子與第四個(gè)肽單位羰基上的氧原子生成氫鍵，氫鍵與中心軸平行。若氫鍵破壞，α螺旋構(gòu)象即被破壞。
α螺旋的形成和穩(wěn)定性受肽鏈中氨基酸殘基側(cè)鏈基團(tuán)的形狀、大小及電荷等影響。如多肽中連續(xù)存在酸性或堿性氨基酸，由于帶同性電荷而相斥，阻止鏈內(nèi)氫鍵形成趨勢(shì)而不利于α螺旋的生成；R側(cè)鏈較大的氨基酸殘基（如異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸等）集中的區(qū)域，因空間位阻的影響，也不利于α螺旋的穩(wěn)定；脯氨酸或羥脯氨酸殘基的N原子位于吡咯環(huán)中，C-N單鍵不能旋轉(zhuǎn)，并且其α-亞氨基在形成肽鍵后，N原子上無(wú)氫原子，不能生成維持僅螺旋所需之氫鍵，故不能形成α螺旋。顯然，蛋白質(zhì)分子中氨基酸的組成和排列順序?qū)Ζ谅菪男纬珊头€(wěn)定性具有決定性的影響。
α螺旋是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式，肌紅蛋白和血紅蛋白分子有許多肽段呈α螺旋，毛發(fā)的角蛋白、肌肉的肌球蛋白以及血凝塊中的纖維蛋白，它們的多肽鏈幾乎都是α螺旋。數(shù)條α螺旋狀的多肽鏈纏繞在一起，可增強(qiáng)其機(jī)械強(qiáng)度和伸縮性（彈性）。
