關(guān)于α螺旋的基本內(nèi)容介紹
α-螺旋（α-helix）是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律的螺旋式上升，每3.6 個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.54nm，故螺距為0.54nm，兩個(gè)氨基酸殘基之間的距離為0.15nm。螺旋的方向?yàn)橛沂致菪?。氨基酸?cè)鏈R基團(tuán)伸向螺旋外側(cè)，每個(gè)肽鍵的肽鍵的羰基氧和第四個(gè)N-H形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長軸基本平行。由于肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩(wěn)定。
α-螺旋（α-helix）：蛋白質(zhì)中常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基（第n個(gè)）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基（第4+n個(gè)）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。
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